Ученые выявили химические механизмы, определяющие формирование прочной природной паутины, что может быть использовано для создания нового поколения искусственных волокон, сообщается в двух независимых публикациях, напечатанных в журнале Nature в четверг.
Природная паутина - это уникальный материал, в несколько раз превосходящий по прочности и пластичности сталь и самые лучшие на сегодняшний день искусственные волокна. Несмотря на то, что ученым уже давно известен ее химический состав, даже использование тех же самых белковых молекул, из которых пауки плетут свои сети в природных условиях, до сих пор не позволяло добиться аналогичных параметров у искусственных волокон.
Согласно существовавшим представлениям, секрет необычайной прочности волокон паутины заключается в том, как соединяются концы переплетенных между собой белковых молекул в итоговом волокне между собой, однако установить примерные механизмы этого соединения и выявить влияющие на него химические и физические параметры ученым удалось только теперь.
В своей работе научные группы под руководством Томаса Шейбеля из Байрейтского университета в Германии, а также Стефана Найта и Яна Йохансона из Шведского университета сельскохозяйственных исследований в Упсале сумели подойти к изучению этой проблемы с разных сторон.
Специалисты работали с белками спидроинами, являющимся главными компонентами паутины. Эти белки представляют собой цепочечные молекулы, состоящие из тысяч аминокислот, главными из которых являются аланин и глицин.
Группа Шейбеля занималась изучением того, как белковые молекулы соединяются между собой в районе своего кислотного окончания (так называемого белкового С-конца), тогда как шведские химики изучали аминный или N-конец белков.
Ученые обратили внимание на тот факт, что в железах пауков эти белки способны храниться в течение долгого времени в форме концентрированного водного раствора, тогда как попадая на механизм плетения паутины насекомых, они в считанные секунды превращаются в прочнейшие полимерные нити.
Изучив строение белковых окончаний с помощью метода ядерного магнитного резонанса, ученые из группы Шейбеля обнаружили, что белковые молекулы в водном растворе образуют пары, концы которых упакованы под углом 60 градусов друг к другу. При этом, такая структура удерживается присутствием в растворе соли - хлорида натрия.
Ученые показали, что при замене хлорида натрия на фосфат, процессе, протекающем при выведении раствора белков на паучий аппарат плетения паутины, структура белков изменяется и они образуют прочный комплекс, где концы белка находятся параллельно друг другу. Это выравнивание концов происходит отчасти и под действием механических сил, именно оно и позволяет добиться необычайной прочности образующегося волокна.
С другой стороны, N-окончания белков, как показали шведские исследователи, ключевым фактором в соединении молекулы в прочные комплексы выступает кислотность среды. При низкой кислотности (высоких значениях рН), эти окончания представляют собой группы, несущие на себе дополнительный отрицательный заряд, из-за чего происходит их отталкивание.
Когда же среда становится более кислой (уровень рН падает ниже 6,3) отрицательный заряд компенсируется присоединением к белковой молекуле дополнительных протонов Н+, что и приводит к соединению белковых молекул в прочные волокна.
Ученые надеются, что полученные знания позволят им создавать волокна, область применения которых трудно переоценить: от саморассасывающихся хирургических швов до волокон, применяемых в автомобильной промышленности, сообщает РИА "Новости".
"Понимание вклада этих концевых белковых групп в прочность волокон паутины позволит нам разрабатывать новые белки и делать из них новые типы волокон. Например, мы можем добавить металл и получить проводящую оболочку вокруг ткани или снабдить ткани ферментами или красителями", - сказал Шейбель, слова которого приводит интернет-издание Chemistry World.
