1tom - 0110.htm
198
В О
Т исследование фупдам. процессов, лежащих в основе живой природы. Как самостоят, отрасль науки П. оформилась в 1001 (1-й междунар. биофиз. конгресс). Для изучения отд. биол. явлений физ. идеи и методы использовались значительно раньяю. Многие* физики начиная с эпохи Возрождения ставили и решали биол, проблемы, пек-рые физ. задачи были решены в результате попыток исследовать биол. явления.
Применение физ. идей и методов к биол. объектам требует уч╦та их специфики,, что и определяет Б. как самостоят, отрасль пауки. Специфика биол. объектов заключается в том, что в их построении участвует информация, возникшая в результате эволюции и содержащаяся в наборе генов {геноме). Эта информация проявляется в структуре биол. объектов, к-рая упорядочена, апериодична, термодинамически неранновесна и приспособлена для выполнения он редел, функции. По структуре биол. объекты аналогичны искусств, конструкциям (к-рые также строятся целесообразно на основании информации, накопленной человечеством). Это свойство биол. структур имеет место на всех уровнях: микромолекулярном (белки, ферменты; см. Полимеры биологические), клеточном (оргинеллы и мембраны; см. Клеточные структуры) и организменном. Существуют два пути уч╦та биол. информации, заключенной в объекте: прямой и косвенный.
Первый путь предполагает построение структуры живого объекта (на всех его уровнях от макромолеку-лярного до оргапизмеииого) на основе информации, заложенной в его геноме. В природе этот путь реализуется в о н т о г е н е з е , т. с. процессе развития организма из оплодотвор╦нной яйцеклетки. При его тео-ретич. исследовании в Б. используют методы теории самоорганизации (см. Синергетика) и матем. моделирования (см. ниже).
Др. путь ≈ эксперим. исследование структуры биол. объекта, при зтом используют все известные физ. методы. Богатую информацию на макромолскулярном уровне дает рентгеновский структурный анализ, на уровне мембран и клеточных оргапелл ≈ электронная микроскопия, на более высоких уровнях ≈ микроскопия и анатомия. Получаемая информация* ∙.эквивалентна биол. информации, заложенной я объекте, иными словами, если известна сама конструкция, то нет необходимости знать информацию, на основе к-рок она была построена. Дальнейшее исследование поведения объекта проводится в Г», па основании законов физики и химии с уч╦том конструкции объекта. В Б. развиваются оба пути, но при решении конкретных задач второй преобладает.
Согласно принятой классификации, Б. разделяется на молекулярную Б., клеточную Б. и Б. сложных систем. Иногда выделяют в качестве самостоят, разделов биомеханику, биоэнергетику, матем. биофизику.
Молекулярная биофизика. В е╦ задачу входит исследование физ. и физ.-хим. свойств и взаимодействий макромолекул и молекулярных комплексов, составляющих жшшо организмы. Сюда же относятся задачи определения структуры биол. систем на молекулярполт уровне, тесно связанные с биохимией, а также процессы превращения и миграции энергии. Паиб. важны для Б. исследования молекул белков и нуклеиновых к-т.
Белков ы е м а к р о м о л е к у л ы представляют собой линейные полимеры, состоящие из цепочки аминокислот. Полимер св╦рнут в структуру (глобулярную либо фибриллнрпую). Биол. катализаторы (паз. ферментами или энзимами) имеют глобулярную форму. Последовательность аминокислот в каждом белко {пгфличная структура) зада╦тся генетически; укладка УТОЙ цепочки в глобуле (наз. третичной структурой) определяется первичной структурой и одинакова во всех молекулах данного белка. Третичную структуру стабилизируют водородные связи, вап-дор-ваальсовы силы, гидрофобные взаимодействия, а так-204 же солевые и дисулъфидныо мостики. Выделяют след.
элементы белковой конструкции (наз. вторичными структурами): а-спиральные участки, р-структуры и «шарнирные» группы. Физ. свойства элементов существенно различны. Так, ct-спирали представляют собой ж╦сткие стержни, в р-структурах первичная последовательность уложена к виде складок. «Шарнирные» участки содержат малые аминокислоты и допускают повороты ж╦стких участков. Кроме того, к белках имеются нейтрализованные участки, характеризующиеся меньшей ж╦сткостью. Нек-рыв белки-ферменты состоят из неск. макромолекул, составляющих т.н. четвертичную структуру.
Непосрсдств. участие в бнохим. реакциях принимает небольшое число хим. групп фермента, расположенных и т. я. актином центре. Процесс состоит из след, этапов; 1) сорбция исходных хим. соединении па активном центре; 2) реакция внутри образовавшегося комплекса; 3) десорбция конечных соединений (продуктов) с тела фермента. Процесс регулируется вещеетнамн, наз, м е д и а т о р а м и или эффекторам н. ("роди них имеются и н г и б и т о р ы (тормозящие реакцию) и активатор ы (ускоряющие е╦). Активаторы, принимающие пеносредстн. участие в процессах в активном центре, наз. кофактора м и (и,ни ко-фермептами); возможна также активация путем воз* действия на удал╦нные от активного центра участки фермента. Ингибиторы делятся на конкурентные (или и з о стер н ч с с к и е), к-рые связываются с активным центром, и некопкуронтпые (а л л о е т о р и ч о-с к и е), воздекетвующие на тело фермента. Аллостерич. актишщия и торможение связаны с изменением конструкции фермента при взаимодействии его с эффекторами.
К информационные п е р е х о д ы. Кон-формацией белка-формента низ. состояние, в к-ром определена вся конструкция макромолекулы. Молекулы белка могут находиться н неск. конформацпях, и к-рых топология укладки первичной последовательности п размеры а-слиралей и ^-структур одинаковы, но связи между ними различны-(а следовательно, различны и конструкции). Переходы между конформациимн, т. н. конформац. переходы (Ш1), происходят при изменениях внеш. условий (темп-ры, влажности и т. п.), зарядового состоянии, взаимодействия с субстратом, медиатором и т. п. Изменения характеристик (ср. размерен, плотности и т. п.) при КП невелики, но каталитнч. способности меняются очень сильно.
Теория КН основана на определении свободных энергии разных копформаций и аналогична теории фазовых переходов в физике кондиисир. сред. Отличии от эгоп теории таковы: 1) размеры макромолекулы ограничены, потому переход нерезок: существует область параметров, в к-рой присутствуют молекулы обеих копфор-Mannii; 2} при подсч╦те свободном энергии необходимо учитывать вклад упругой энергии; 3} знтальнинпый и ;энтролнпным вклады в свободную энергию могут быть локализованы в разных частях макромолекулы; 4) относит, изменения энтальпии и лнтропии (отнес╦нные к массе макромолекулы) при КП могут быть невелики; KIT может происходить в небольшой части конструкции, что тем не люпее вед╦т к сущссти. изменению е╦ характера,
b процессе ферлгептатилного катализа происходит ряд КП. В Г>. развиты спец. методы, позволяющие определить число стадий ферментативной реакции и ки-нетич. коэф. перехода между ними. Скорость всей фермснтатинноп реакции определяется кипетич. коэф. наиболее медленно]'] стадии. Осн. проблемой ферментативной кинетики является природа мехашгшов, обеспечивающих высокую эффективность и специфичность ферментов. Эффективность означает, что скорости ферментативных реакции в 1C7≈1010 раз выше скоростей аналогичных реакций без фермента (т. н. конгруэнтных реакций, проходящих через те же промежуточные состояния, что и ферментативные). Специфичность
")
}
